Mga ardilya- mataas na molekular na timbang na mga organikong compound na binubuo ng α-amino acid residues.

SA komposisyon ng protina kabilang ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang ilang mga protina ay bumubuo ng mga kumplikado sa iba pang mga molekula na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.

Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: albumin ng itlog - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000 Para sa paghahambing: ang bigat ng molekular ng alkohol ay 46, acetic acid - 60, benzene - 78.

Amino acid komposisyon ng mga protina

Mga ardilya- non-periodic polymers, ang mga monomer ay α-amino acids. Karaniwan, 20 uri ng mga α-amino acid ang tinatawag na mga monomer ng protina, bagaman higit sa 170 sa mga ito ay matatagpuan sa mga selula at tisyu.

Depende sa kung ang mga amino acid ay maaaring synthesize sa katawan ng mga tao at iba pang mga hayop, sila ay nakikilala: hindi kinakailangang mga amino acid- maaaring synthesize; mahahalagang amino acid- hindi ma-synthesize. Ang mga mahahalagang amino acid ay dapat ibigay sa katawan sa pamamagitan ng pagkain. Ang mga halaman ay synthesize ang lahat ng uri ng amino acids.

Depende sa komposisyon ng amino acid, ang mga protina ay: kumpleto- naglalaman ng buong hanay ng mga amino acid; may sira- walang mga amino acid sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, ang mga ito ay tinatawag simple lang. Kung ang mga protina ay naglalaman, bilang karagdagan sa mga amino acid, isang non-amino acid component (prosthetic group), sila ay tinatawag na kumplikado. Ang prosthetic group ay maaaring kinakatawan ng mga metal (metalloproteins), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), nucleic acids (nucleoproteins).

Lahat naglalaman ng mga amino acid: 1) carboxyl group (-COOH), 2) amino group (-NH 2), 3) radical o R-group (ang natitirang bahagi ng molekula). Ang istraktura ng radical ay iba para sa iba't ibang uri ng amino acids. Depende sa bilang ng mga amino group at carboxyl group na kasama sa komposisyon ng mga amino acid, sila ay nakikilala: mga neutral na amino acid pagkakaroon ng isang carboxyl group at isang amino group; mga pangunahing amino acid pagkakaroon ng higit sa isang amino group; acidic amino acids pagkakaroon ng higit sa isang pangkat ng carboxyl.

Ang mga amino acid ay amphoteric compound, dahil sa solusyon maaari silang kumilos bilang parehong mga acid at base. Sa may tubig na mga solusyon, ang mga amino acid ay umiiral sa iba't ibang mga ionic na anyo.

Peptide bond

Mga peptide- mga organikong sangkap na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng mga peptide bond.

Ang pagbuo ng mga peptide ay nangyayari bilang isang resulta ng reaksyon ng condensation ng mga amino acid. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay nakikipag-ugnayan sa carboxyl group ng isa pa, isang covalent nitrogen-carbon bond ang nangyayari sa pagitan nila, na tinatawag na peptide. Depende sa bilang ng mga residue ng amino acid na kasama sa peptide, mayroong dipeptides, tripeptides, tetrapeptides atbp. Ang pagbuo ng isang peptide bond ay maaaring ulitin ng maraming beses. Ito ay humahantong sa pagbuo polypeptides. Sa isang dulo ng peptide mayroong isang libreng amino group (tinatawag na N-terminus), at sa kabilang dulo ay mayroong isang libreng carboxyl group (tinatawag na C-terminus).

Spatial na organisasyon ng mga molekula ng protina

Ang pagganap ng ilang partikular na pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa spatial na pagsasaayos ng kanilang mga molekula bilang karagdagan, ito ay energetically hindi kanais-nais para sa cell na panatilihin ang mga protina sa isang unfolded form, sa anyo ng isang chain, samakatuwid polypeptide chain sumasailalim sa natitiklop, pagkuha ng isang; ilang three-dimensional na istraktura, o conformation. Mayroong 4 na antas spatial na organisasyon ng mga protina.

Pangunahing istraktura ng protina- ang pagkakasunud-sunod ng pag-aayos ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain na bumubuo sa molekula ng protina. Ang bono sa pagitan ng mga amino acid ay isang peptide bond.

Kung ang isang molekula ng protina ay binubuo lamang ng 10 residue ng amino acid, kung gayon ang bilang ng mga posibleng variant ng mga molekula ng protina na ayon sa teorya ay naiiba sa pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga amino acid ay 10 20. Ang pagkakaroon ng 20 amino acids, maaari kang gumawa ng higit pang iba't ibang mga kumbinasyon mula sa kanila. Humigit-kumulang sampung libong iba't ibang mga protina ang natagpuan sa katawan ng tao, na naiiba sa bawat isa at mula sa mga protina ng iba pang mga organismo.

Ito ang pangunahing istraktura ng molekula ng protina na tumutukoy sa mga katangian ng mga molekula ng protina at ang spatial na pagsasaayos nito. Ang pagpapalit lamang ng isang amino acid sa isa pa sa isang polypeptide chain ay humahantong sa pagbabago sa mga katangian at pag-andar ng protina. Halimbawa, ang pagpapalit ng ikaanim na glutamine amino acid sa β-subunit ng hemoglobin na may valine ay humahantong sa katotohanan na ang molekula ng hemoglobin sa kabuuan ay hindi maaaring gumanap ng pangunahing pag-andar nito - transportasyon ng oxygen; Sa ganitong mga kaso, ang tao ay nagkakaroon ng sakit na tinatawag na sickle cell anemia.

Pangalawang istraktura- nag-utos ng pagtitiklop ng polypeptide chain sa isang spiral (mukhang isang pinahabang spring). Ang mga pagliko ng helix ay pinalalakas ng mga bono ng hydrogen na lumabas sa pagitan ng mga pangkat ng carboxyl at mga grupo ng amino. Halos lahat ng mga grupo ng CO at NH ay nakikibahagi sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen. Ang mga ito ay mas mahina kaysa sa mga peptide, ngunit, paulit-ulit na maraming beses, nagbibigay ng katatagan at katigasan sa pagsasaayos na ito. Sa antas ng pangalawang istraktura, may mga protina: fibroin (sutla, spider web), keratin (buhok, kuko), collagen (tendons).

Tertiary na istraktura- pag-iimpake ng mga polypeptide chain sa mga globules, na nagreresulta mula sa pagbuo ng mga kemikal na bono (hydrogen, ionic, disulfide) at ang pagtatatag ng hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga radical ng residues ng amino acid. Ang pangunahing papel sa pagbuo ng tertiary na istraktura ay nilalaro ng hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga hydrophobic radical ay may posibilidad na magtago mula sa tubig, na nagpapangkat sa loob ng globule, habang ang mga hydrophilic radical, bilang resulta ng hydration (pakikipag-ugnayan sa mga water dipoles), ay may posibilidad na lumitaw sa ibabaw ng molekula. Sa ilang mga protina, ang tertiary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng disulfide covalent bond na nabuo sa pagitan ng sulfur atoms ng dalawang cysteine ​​​​residues. Sa antas ng tersiyaryong istraktura mayroong mga enzyme, antibodies, at ilang mga hormone.

Quaternary na istraktura katangian ng mga kumplikadong protina na ang mga molekula ay nabuo ng dalawa o higit pang mga globule. Ang mga subunit ay hawak sa molekula sa pamamagitan ng ionic, hydrophobic, at electrostatic na mga pakikipag-ugnayan. Minsan, sa panahon ng pagbuo ng isang quaternary na istraktura, ang disulfide bond ay nangyayari sa pagitan ng mga subunit. Ang pinaka-pinag-aralan na protina na may istrukturang quaternary ay hemoglobin. Ito ay nabuo ng dalawang α-subunits (141 amino acid residues) at dalawang β-subunits (146 amino acid residues). Kaugnay ng bawat subunit ay isang molekula ng heme na naglalaman ng bakal.

Kung sa ilang kadahilanan ang spatial conformation ng mga protina ay lumihis mula sa normal, ang protina ay hindi maaaring gumanap ng mga function nito. Halimbawa, ang sanhi ng "mad cow disease" (spongiform encephalopathy) ay ang abnormal na conformation ng prion, ang mga protina sa ibabaw ng nerve cells.

Mga katangian ng mga protina

Tinutukoy ito ng komposisyon at istraktura ng amino acid ng molekula ng protina ari-arian. Pinagsasama ng mga protina ang mga pangunahing at acidic na katangian, na tinutukoy ng mga radikal na amino acid: mas maraming acidic na amino acid sa isang protina, mas malinaw ang mga acidic na katangian nito. Natutukoy ang kakayahang mag-abuloy at magdagdag ng H + buffering properties ng mga protina; Ang isa sa pinakamakapangyarihang buffer ay hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo, na nagpapanatili ng pH ng dugo sa isang pare-parehong antas. May mga natutunaw na protina (fibrinogen), at may mga hindi matutunaw na protina na gumaganap ng mga mekanikal na function (fibroin, keratin, collagen). May mga protina na chemically active (enzymes), may mga chemically inactive na protina na lumalaban sa iba't ibang kondisyon sa kapaligiran at mga sobrang hindi matatag.

Panlabas na mga kadahilanan (init, ultraviolet radiation, mabibigat na metal at mga asin nito, mga pagbabago sa pH, radiation, dehydration)

maaaring maging sanhi ng pagkagambala sa istrukturang organisasyon ng molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng three-dimensional conformation na likas sa isang ibinigay na molekula ng protina ay tinatawag denaturation. Ang sanhi ng denaturation ay ang pagkasira ng mga bono na nagpapatatag ng isang tiyak na istraktura ng protina. Sa una, ang pinakamahina na mga ugnayan ay naputol, at habang ang mga kondisyon ay nagiging mas mahigpit, kahit na ang mas malakas ay nasira. Samakatuwid, una ang quaternary, pagkatapos ay ang tertiary at pangalawang istruktura ay nawala. Ang isang pagbabago sa spatial na pagsasaayos ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible para sa protina na maisagawa ang mga likas na biological function nito. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkasira ng pangunahing istraktura, maaaring ito ay nababaligtad, sa kasong ito, nangyayari ang self-recovery ng conformation na katangian ng protina. Halimbawa, ang mga protina ng receptor ng lamad ay sumasailalim sa naturang denaturation. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag renaturation. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial na pagsasaayos ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinatawag ang denaturation hindi maibabalik.

Mga pag-andar ng mga protina

Mga enzyme

Mga enzyme, o mga enzyme, ay isang espesyal na klase ng mga protina na biological catalysts. Salamat sa mga enzyme, ang mga reaksiyong biochemical ay nangyayari sa napakalaking bilis. Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay sampu-sampung libong beses (at kung minsan ay milyon-milyon) na mas mataas kaysa sa bilis ng mga reaksyon na nagaganap sa paglahok ng mga di-organikong katalista. Ang sangkap kung saan kumikilos ang enzyme ay tinatawag substrate.

Ang mga enzyme ay mga globular na protina, mga tampok na istruktura Ang mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang grupo: simple at kumplikado. Mga simpleng enzyme ay mga simpleng protina, i.e. binubuo lamang ng mga amino acid. Mga kumplikadong enzyme ay mga kumplikadong protina, i.e. Bilang karagdagan sa bahagi ng protina, naglalaman sila ng isang pangkat ng hindi protina na kalikasan - cofactor. Ang ilang mga enzyme ay gumagamit ng mga bitamina bilang mga cofactor. Ang molekula ng enzyme ay naglalaman ng isang espesyal na bahagi na tinatawag na aktibong sentro. Aktibong sentro- isang maliit na seksyon ng enzyme (mula tatlo hanggang labindalawang amino acid residues), kung saan ang pagbubuklod ng substrate o substrate ay nangyayari upang bumuo ng isang enzyme-substrate complex. Sa pagkumpleto ng reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay nasira sa enzyme at ang (mga) produkto ng reaksyon. Ang ilang mga enzyme ay may (maliban sa aktibo) mga allosteric center- mga lugar kung saan nakakabit ang mga enzyme speed regulators ( allosteric enzymes).

Ang mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay nailalarawan sa pamamagitan ng: 1) mataas na kahusayan, 2) mahigpit na pagpili at direksyon ng pagkilos, 3) pagtitiyak ng substrate, 4) maayos at tumpak na regulasyon. Ang substrate at pagtitiyak ng reaksyon ng mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay ipinaliwanag ng mga hypotheses ng E. Fischer (1890) at D. Koshland (1959).

E. Fischer (key-lock hypothesis) iminungkahi na ang mga spatial na pagsasaayos ng aktibong sentro ng enzyme at ang substrate ay dapat na eksaktong tumutugma sa bawat isa. Ang substrate ay inihambing sa "susi", ang enzyme sa "lock".

D. Koshland (hand-glove hypothesis) iminungkahi na ang spatial na sulat sa pagitan ng istraktura ng substrate at ang aktibong sentro ng enzyme ay nilikha lamang sa sandali ng kanilang pakikipag-ugnayan sa isa't isa. Ang hypothesis na ito ay tinatawag ding induced correspondence hypothesis.

Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay nakasalalay sa: 1) temperatura, 2) konsentrasyon ng enzyme, 3) konsentrasyon ng substrate, 4) pH. Dapat itong bigyang-diin na dahil ang mga enzyme ay mga protina, ang kanilang aktibidad ay pinakamataas sa ilalim ng physiologically normal na mga kondisyon.

Karamihan sa mga enzyme ay maaari lamang gumana sa mga temperatura sa pagitan ng 0 at 40°C. Sa loob ng mga limitasyong ito, ang rate ng reaksyon ay tumataas ng humigit-kumulang 2 beses sa bawat 10 °C na pagtaas ng temperatura. Sa temperaturang higit sa 40 °C, ang protina ay sumasailalim sa denaturation at bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa mga temperatura na malapit sa pagyeyelo, ang mga enzyme ay hindi aktibo.

Habang tumataas ang dami ng substrate, tumataas ang rate ng reaksyong enzymatic hanggang ang bilang ng mga molekula ng substrate ay katumbas ng bilang ng mga molekula ng enzyme. Sa karagdagang pagtaas sa dami ng substrate, ang bilis ay hindi tataas, dahil ang mga aktibong sentro ng enzyme ay puspos. Ang pagtaas sa konsentrasyon ng enzyme ay humahantong sa pagtaas ng aktibidad ng catalytic, dahil ang isang mas malaking bilang ng mga molekula ng substrate ay sumasailalim sa mga pagbabagong-anyo bawat yunit ng oras.

Para sa bawat enzyme, mayroong pinakamainam na halaga ng pH kung saan ito ay nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0). Sa mas mataas o mas mababang mga halaga ng pH, bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa biglaang pagbabago sa pH, ang enzyme ay nagdenature.

Ang bilis ng allosteric enzymes ay kinokontrol ng mga sangkap na nakakabit sa mga allosteric center. Kung ang mga sangkap na ito ay nagpapabilis ng isang reaksyon, sila ay tinatawag mga activator, kung bumagal sila - mga inhibitor.

Pag-uuri ng mga enzyme

Ayon sa uri ng mga pagbabagong kemikal na kanilang pinapagana, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase:

1. oxireductases(paglipat ng hydrogen, oxygen o electron atoms mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - dehydrogenase),
2. mga transferase(paglipat ng methyl, acyl, phosphate o amino group mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - transaminase),
3. hydrolases(mga reaksyon ng hydrolysis kung saan nabuo ang dalawang produkto mula sa substrate - amylase, lipase),
4. lyases(non-hydrolytic na karagdagan sa substrate o detachment ng isang pangkat ng mga atom mula dito, kung saan ang mga C-C, C-N, C-O, C-S bond ay maaaring masira - decarboxylase),
5. isomerases(intramolecular rearrangement - isomerase),
6. ligases(ang koneksyon ng dalawang molekula bilang resulta ng pagbuo ng mga C-C, C-N, C-O, C-S na mga bono - synthetase).

Ang mga klase ay nahahati naman sa mga subclass at subsubclass. Sa kasalukuyang internasyonal na pag-uuri, ang bawat enzyme ay may partikular na code, na binubuo ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok. Ang unang numero ay ang klase, ang pangalawa ay ang subclass, ang pangatlo ay ang subsubclass, ang ikaapat ay ang serial number ng enzyme sa subclass na ito, halimbawa, ang arginase code ay 3.5.3.1.

Pumunta sa lektura Blg. 2"Istruktura at pag-andar ng carbohydrates at lipids"

Pumunta sa lektura Blg. 4"Istruktura at mga function ng ATP nucleic acids"

Mga amino acid - mga bahagi ng istruktura protina.Protina, o mga protina(Greek protos - pangunahin) ay mga biological heteropolymer, ang mga monomer nito ay mga amino acid.

Ang mga amino acid ay mababang molekular na timbang na mga organikong compound na naglalaman ng mga pangkat ng carboxyl (-COOH) at amine (-NH 2) na nakagapos sa parehong carbon atom. Ang isang side chain ay nakakabit sa carbon atom - isang radical na nagbibigay sa bawat amino acid ng ilang mga katangian. Ang pangkalahatang pormula ng mga amino acid ay:

Karamihan sa mga amino acid ay may isang carboxyl group at isang amino group; ang mga amino acid na ito ay tinatawag neutral. Mayroong, gayunpaman, din mga pangunahing amino acid- na may higit sa isang amino group, pati na rin acidic amino acids- na may higit sa isang pangkat ng carboxyl.

Mayroong humigit-kumulang 200 amino acid na kilala na matatagpuan sa mga buhay na organismo, ngunit 20 lamang sa kanila ang matatagpuan sa mga protina. Ito ang mga tinatawag na basic, o bumubuo ng protina(proteinogenic), mga amino acid.

Depende sa uri ng radical, ang mga pangunahing amino acid ay nahahati sa tatlong grupo: 1) non-polar (alanine, methionine, valine, proline, leucine, isoleucine, tryptophan, phenylalanine); 2) polar uncharged (asparagine, glutamine, series, glycine, tyrosine, threonine, cysteine ​​​​); 3) polar charged (arginine, histidine, lysine - positibo; aspartic at glutamic acids - negatibo).

Ang mga side chain ng amino acids (radical) ay maaaring hydrophobic o hydrophilic, na nagbibigay sa mga protina ng kaukulang mga katangian na ipinakita sa pagbuo ng pangalawang, tersiyaryo at quaternary na mga istruktura ng protina.

Sa mga halaman Lahat Ang mga mahahalagang amino acid ay na-synthesize mula sa mga pangunahing produkto ng photosynthesis. Ang mga tao at hayop ay hindi nakakapag-synthesize ng isang bilang ng mga proteinogenic amino acid at dapat itong tanggapin sa tapos na anyo kasama ng pagkain. Ang mga amino acid na ito ay tinatawag hindi mapapalitan. SA kabilang dito ang lysine, valine, leucine, isoleucine, threonine, phenylalanine, tryptophan, methionine; pati na rin ang arginine at histidine - mahalaga para sa mga bata,

Sa solusyon, ang mga amino acid ay maaaring kumilos bilang parehong mga acid at base, ibig sabihin, ang mga ito ay amphoteric compound. Ang pangkat ng carboxyl -COOH ay may kakayahang mag-donate ng isang proton, gumaganap bilang isang acid, at ang pangkat ng amino - NH2 - ay maaaring tumanggap ng isang proton, kaya nagpapakita ng mga katangian ng isang base.

Mga peptide. Ang amino group ng isang amino acid ay maaaring tumugon sa carboxyl group ng isa pang amino acid.

Ang resultang molekula ay isang dipeptide, at ang -CO-NH- bond ay tinatawag na isang peptide bond:

Sa isang dulo ng molekula ng dipeptide mayroong isang libreng grupo ng amino, at sa kabilang banda ay mayroong isang libreng pangkat ng carboxyl. Dahil dito, ang dipeptide ay maaaring maglakip ng iba pang mga amino acid sa sarili nito, na bumubuo ng mga oligopeptide. Kung maraming mga amino acid ang pinagsama sa ganitong paraan (higit sa sampu), kung gayon ito ay lumiliko polypeptide.

Ang mga peptide ay may mahalagang papel sa katawan. Maraming oligo- at polypeptides ang mga hormone, antibiotics, at toxins.

Kasama sa mga oligopeptides ang oxytocin, vasopressin, thyrotropin, pati na rin ang bradykinin (pain peptide) at ilang opiate (mga “natural na gamot” ng tao) na nagsisilbing pain relievers. Ang pag-inom ng mga gamot ay sumisira sa sistema ng opiate ng katawan, kaya ang isang adik na walang dosis ng mga gamot ay nakakaranas ng matinding sakit - "withdrawal", na karaniwang pinapawi ng mga opiate. Ang ilang mga antibiotics (halimbawa, gramicidin S) ay nabibilang din sa oligopeptides.

Maraming hormones (insulin, adrenocorticotropic hormone, atbp.), antibiotics (halimbawa, gramicidin A), toxins (halimbawa, diphtheria toxin) ay polypeptides.

Ang mga protina ay polypeptides, ang molekula nito ay naglalaman ng mula limampu hanggang ilang libong amino acid na may kamag-anak na molekular na timbang na higit sa 10,000.

Istraktura ng mga protina. Ang bawat protina sa isang tiyak na kapaligiran ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang espesyal na spatial na istraktura. Kapag nailalarawan ang spatial (three-dimensional) na istraktura, apat na antas ng organisasyon ng mga molekula ng protina ay nakikilala (Larawan 1.1).

kanin. 1.1. Mga antas ng istrukturang organisasyon ng protina: a — pangunahing istraktura - amino acid sequence ng protina ribonuclease (124 amino acid units); b — pangalawang istraktura — ang polypeptide chain ay baluktot sa anyo ng isang spiral; V— tersiyaryong istraktura ng myoglobin protein; G — quaternary na istraktura ng hemoglobin.

Pangunahing istraktura— ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa isang polypeptide chain. Ang istraktura na ito ay tiyak sa bawat protina at tinutukoy ng genetic na impormasyon, iyon ay, depende ito sa pagkakasunud-sunod ng mga nucleotide sa seksyon ng molekula ng DNA na naka-encode sa ibinigay na protina. Ang lahat ng mga katangian at pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa pangunahing istraktura. Ang pagpapalit ng isang amino acid sa komposisyon ng mga molekula ng protina o pagkagambala sa kanilang kaayusan ay kadalasang nangangailangan ng pagbabago sa paggana ng protina.

Isinasaalang-alang na ang mga protina ay naglalaman ng 20 uri ng mga amino acid, ang bilang ng mga pagpipilian para sa kanilang mga kumbinasyon sa polypeptide chain ay tunay na walang limitasyon, na nagbibigay ng isang malaking bilang ng mga uri ng mga protina sa mga buhay na selula. Halimbawa, higit sa 10 libong iba't ibang mga protina ang natagpuan sa katawan ng tao, at lahat sila ay binuo mula sa parehong 20 pangunahing amino acid.

Sa mga buhay na selula, ang mga molekula ng protina o mga indibidwal na seksyon ng mga ito ay hindi isang pinahabang kadena, ngunit pinaikot sa isang spiral, nakapagpapaalaala sa isang pinahabang spring (ito ang tinatawag na a-helix), o nakatiklop sa isang nakatiklop na layer (p- layer). Ang mga naturang a-helice at p-sheet ay pangalawa istraktura. Ito ay nangyayari bilang resulta ng pagbuo ng mga hydrogen bond sa loob ng isang polypeptide chain (helical configuration) o sa pagitan ng dalawang polypeptide chain (folded layers).

Ang protina ng keratin ay may ganap na a-helical na pagsasaayos. Ito ay ang istrukturang protina ng buhok, kuko, kuko, tuka, balahibo at sungay; ito ay bahagi ng panlabas na layer ng balat ng vertebrate.

Sa karamihan ng mga protina, ang helical at non-helical na mga seksyon ng polypeptide chain ay natitiklop sa isang three-dimensional na spherical formation - isang globule (katangian ng mga globular na protina). Ang isang globule ng isang tiyak na pagsasaayos ay tersiyaryong istraktura ardilya. Ang istrukturang ito ay pinatatag ng ionic, hydrogen, covalent disulfide bonds (nabuo sa pagitan ng sulfur atoms na bahagi ng cysteine, cystine at megionine), gayundin ng hydrophobic interaction. Ang pinakamahalaga sa paglitaw ng tertiary structure ay hydrophobic interactions; Sa kasong ito, ang protina ay natitiklop sa paraang ang mga hydrophobic side chain nito ay nakatago sa loob ng molekula, ibig sabihin, protektado sila mula sa pakikipag-ugnay sa tubig, at ang mga hydrophilic side chain, sa kabaligtaran, ay nakalantad sa labas.

Maraming mga protina na may partikular na kumplikadong istraktura ay binubuo ng ilang polypeptide chain (subunits), na bumubuo quaternary na istraktura molekula ng protina. Ang istraktura na ito ay matatagpuan, halimbawa, sa globular protein hemoglobin. Ang molekula nito ay binubuo ng apat na magkakahiwalay na polypeptide subunits (protomer), na matatagpuan sa tertiary na istraktura, at isang hindi protina na bahagi - heme.

Tanging sa istrukturang ito ay nagagawa ng hemoglobin ang function ng transportasyon nito.

Sa ilalim ng impluwensya ng iba't ibang kemikal at pisikal na mga kadahilanan (paggamot na may alkohol, acetone, acids, alkalis, mataas na temperatura, pag-iilaw, mataas na presyon, atbp.), Ang isang pagbabago ay nangyayari sa pangalawang, tertiary at quaternary na mga istruktura ng protina dahil sa pagkalagot. ng hydrogen at ionic bond. Ang proseso ng pagkagambala sa katutubong (natural) na istraktura ng isang protina ay tinatawag denaturation. Sa kasong ito, mayroong pagbaba sa solubility ng protina, pagbabago sa hugis at laki ng mga molekula, pagkawala ng aktibidad ng enzymatic, atbp. Ang proseso ng denaturation ay maaaring kumpleto o bahagyang. Sa ilang mga kaso, ang paglipat sa normal na mga kondisyon sa kapaligiran ay sinamahan ng kusang pagpapanumbalik ng natural na istraktura ng protina. Ang prosesong ito ay tinatawag renaturation.

Simple at kumplikadong mga protina. Batay sa kanilang kemikal na komposisyon, ang mga protina ay nahahati sa simple at kumplikado. Patawarin mo ako isama ang mga protina na binubuo lamang ng mga amino acid, at mahirap- mga protina na naglalaman ng isang bahagi ng protina at isang bahagi na hindi protina (prosthetic); ang isang prosthetic group ay maaaring mabuo ng mga metal ions, isang phosphoric acid residue, carbohydrates, lipids, atbp. Ang mga simpleng protina ay serum albumin, fibrin, ilang enzymes (trypsin), atbp. Kasama sa mga kumplikadong protina ang lahat ng proteolipid at glycoproteins; Ang mga kumplikadong protina ay, halimbawa, mga immunoglobulin (antibodies), hemoglobin, karamihan sa mga enzyme, atbp.

Mga pag-andar ng mga protina.

1. Structural. Ang mga protina ay bahagi ng mga lamad ng cell at ang matrix ng mga organel ng cell. Ang mga dingding ng mga daluyan ng dugo, kartilago, tendon, buhok, kuko, at kuko sa mas matataas na hayop ay pangunahing binubuo ng mga protina.
2. Catalytic (enzymatic). Ang mga protina ng enzyme ay pinapagana ang lahat ng mga reaksiyong kemikal sa katawan. Tinitiyak nila ang pagkasira ng mga sustansya sa digestive tract, pag-aayos ng carbon sa panahon ng photosynthesis, atbp.
3. Transportasyon. Ang ilang mga protina ay may kakayahang mag-attach at maghatid ng iba't ibang mga sangkap. Ang mga albumin ng dugo ay nagdadala ng mga fatty acid, ang mga globulin ay nagdadala ng mga metal na ion at hormone, ang hemoglobin ay nagdadala ng oxygen at carbon dioxide. Ang mga molekula ng protina na bumubuo sa lamad ng plasma ay nakikibahagi sa pagdadala ng mga sangkap sa selula.
4. Protective. Ginagawa ito ng mga immunoglobulin (antibodies) sa dugo, na nagbibigay ng immune defense ng katawan. Ang fibrinogen at thrombin ay kasangkot sa pamumuo ng dugo at pinipigilan ang pagdurugo.
5. Contractile. Dahil sa pag-slide ng actin at myosin protofibrils na may kaugnayan sa isa't isa, nangyayari ang pag-urong ng kalamnan, pati na rin ang mga non-muscle intracellular contraction. Ang paggalaw ng cilia at flagella ay nauugnay sa pag-slide ng mga microtubule ng isang likas na protina na nauugnay sa bawat isa.
6. Regulatoryo. Maraming mga hormone ang oligopeptides o peptides (hal., insulin, glucagon [insulin antagonist], adrenocorticotropic hormone, atbp.).
7. Receptor. Ang ilang mga protina na naka-embed sa lamad ng cell ay maaaring baguhin ang kanilang istraktura sa ilalim ng impluwensya ng panlabas na kapaligiran. Ito ay kung paano natatanggap ang mga signal mula sa labas at ang impormasyon ay ipinadala sa cell. Ang isang halimbawa ay phyto-chrome—- isang light-sensitive na protina na kumokontrol sa photoperiodic response ng mga halaman, at opsin - sangkap rhodopsin, pigment na matatagpuan sa mga selula ng retina.
8. Enerhiya. Ang mga protina ay maaaring magsilbi bilang isang mapagkukunan ng enerhiya sa cell (pagkatapos ng kanilang hydrolysis). Karaniwan, ang mga protina ay ginagamit para sa mga pangangailangan ng enerhiya sa matinding mga kaso, kapag ang mga reserba ng carbohydrates at taba ay naubos.

Enzymes (mga enzyme). Ito ay mga tiyak na protina na naroroon sa lahat ng nabubuhay na organismo at gumaganap ng papel ng mga biological catalyst.

Ang mga reaksiyong kemikal sa isang buhay na selula ay nangyayari sa isang tiyak na temperatura, normal na presyon at naaangkop na kaasiman ng kapaligiran. Sa ilalim ng gayong mga kondisyon, ang mga reaksyon ng synthesis o pagkasira ng mga sangkap ay magpapatuloy nang napakabagal sa selula kung hindi sila nalantad sa mga enzyme. Pinapabilis ng mga enzyme ang isang reaksyon nang hindi binabago ang kabuuang resulta nito sa pamamagitan ng pagbabawas enerhiya sa pag-activate, ibig sabihin, kapag naroroon ang mga ito, mas kaunting enerhiya ang kinakailangan upang gawing reaktibo ang mga molekula, o ang reaksyon ay nagpapatuloy sa ibang landas na may mas mababang hadlang sa enerhiya.

Ang lahat ng mga proseso sa isang buhay na organismo ay isinasagawa nang direkta o hindi direkta sa pakikilahok ng mga enzyme. Halimbawa, sa ilalim ng kanilang impluwensya, ang mga sangkap na bumubuo ng pagkain (mga protina, carbohydrates, lipid, atbp.) Ay pinaghiwa-hiwalay sa mas simpleng mga compound, at mula sa kanila ang mga bagong macromolecule na katangian ng ganitong uri ay na-synthesize. Samakatuwid, ang mga kaguluhan sa pagbuo at aktibidad ng mga enzyme ay kadalasang humahantong sa paglitaw ng mga malubhang sakit.

Ayon sa kanilang spatial na organisasyon, ang mga enzyme ay binubuo ng ilang mga kasarian at peptide chain at kadalasang mayroong quaternary na istraktura. Bilang karagdagan, ang mga enzyme ay maaari ring magsama ng mga istrukturang hindi protina. Ang bahagi ng protina ay pangalan apoenzyme, at hindi protina - cofactor(kung ito ay mga kasyon o anion ng mga di-organikong sangkap, halimbawa, Zn 2- Mn 2+, atbp.) o coenzyme (coenzyme)(kung ito ay isang mababang molekular na timbang na organikong sangkap).

Ang mga bitamina ay mga precursor o bahagi ng maraming coenzymes. Kaya, ang pantothenic acid ay isang bahagi ng coenzyme A, nicotinic acid (bitamina PP) ay isang precursor ng NAD at NADP, atbp.

Ang enzymatic catalysis ay sumusunod sa parehong mga batas tulad ng non-enzymatic catalysis sa industriya ng kemikal, ngunit hindi katulad nito ay nailalarawan ito ng hindi pangkaraniwang mataas na antas ng pagtitiyak(Ang isang enzyme ay nag-catalyze lamang ng isang reaksyon o kumikilos lamang sa isang uri ng bono). Tinitiyak nito ang maayos na regulasyon ng lahat ng mahahalagang proseso (respirasyon, panunaw, photosynthesis, atbp.) na nagaganap sa selula at katawan. Halimbawa, pinapagana ng enzyme urease ang pagkasira ng isang substance lamang - urea (H 2 N-CO-NH 2 + H 2 O -> -» 2NH 3 + CO 2), nang hindi nagdudulot ng catalytic effect sa mga compound na nauugnay sa istruktura.

Upang maunawaan ang mekanismo ng pagkilos ng mga enzyme na may mataas na pagtitiyak, ito ay napaka Ang teorya ng aktibong sentro ay mahalaga. Ayon sa kanya, V molekula lahat enzyme may isa isang site o higit pa kung saan nagaganap ang catalysis dahil sa malapit (sa maraming punto) contact sa pagitan ng mga molecule ng enzyme at isang partikular na substance (substrate). Ang aktibong sentro ay alinman sa isang functional group (halimbawa, ang OH group ng serine) o isang hiwalay na amino acid. Karaniwan, ang isang catalytic effect ay nangangailangan ng kumbinasyon ng ilang (sa average mula 3 hanggang 12) na residue ng amino acid na matatagpuan sa isang tiyak na pagkakasunud-sunod. Ang aktibong sentro ay nabuo din ng mga metal ions, bitamina at iba pang mga non-protein compound na nauugnay sa enzyme - coenzymes, o cofactor. Bukod dito, ang hugis at kemikal na istraktura ng aktibong sentro ay ganoon Sa Ang ilang mga substrate lamang ang maaaring magbigkis dito dahil sa kanilang perpektong pagkakatugma (complementarity o complementarity) sa isa't isa. Ang papel ng mga natitirang amino acid residues sa isang malaking molekula ng enzyme ay upang bigyan ang molekula nito ng naaangkop na globular na hugis, na kinakailangan para sa epektibong operasyon ng aktibong sentro. Bilang karagdagan, ang isang malakas na electric field ay lumitaw sa paligid ng isang malaking molekula ng enzyme. Sa ganoong larangan, nagiging posible para sa mga molekula ng substrate na maging oriented at makakuha ng isang asymmetric na hugis. Ito ay humahantong sa isang pagpapahina ng mga bono ng kemikal, at ang catalyzed na reaksyon ay nangyayari na may mas kaunting paunang paggasta ng enerhiya, at samakatuwid ay sa isang mas mataas na rate. Halimbawa, ang isang molekula ng catalase enzyme ay maaaring masira sa loob ng 1 minuto ng higit sa 5 milyong molekula ng hydrogen peroxide (H 2 0 2), na bumangon sa panahon ng oksihenasyon ng iba't ibang mga compound sa katawan.

Sa ilang mga enzyme, sa pagkakaroon ng isang substrate, ang pagsasaayos ng aktibong sentro ay sumasailalim sa mga pagbabago, ibig sabihin, ang enzyme ay nag-orient sa mga functional na grupo nito sa paraang matiyak ang pinakamalaking aktibidad ng catalytic.

Sa huling yugto ng kemikal na reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay pinaghihiwalay upang bumuo ng mga huling produkto at libreng enzyme. Ang aktibong sentro na inilabas sa kasong ito ay maaaring tumanggap ng mga bagong molekula ng substrate.

Rate ng mga reaksyong enzymatic ay nakasalalay sa maraming mga kadahilanan: ang likas na katangian at konsentrasyon ng enzyme at substrate, temperatura, presyon, kaasiman ng daluyan, ang pagkakaroon ng mga inhibitor, atbp. Halimbawa, sa mga temperatura na malapit sa zero, ang rate ng biochemical reactions ay bumabagal sa isang minimum. . Ang ari-arian na ito ay malawakang ginagamit sa iba't ibang sektor ng pambansang ekonomiya, lalo na sa agrikultura at medisina. Sa partikular, ang konserbasyon Bago ang paglipat ng iba't ibang mga organo (kidney, puso, pali, atay) sa isang pasyente, sila ay pinalamig upang mabawasan ang intensity ng biochemical reactions at pahabain ang buhay ng mga organo. Ang mabilis na pagyeyelo ng mga produktong pagkain ay pumipigil sa paglaki at pagpaparami ng mga mikroorganismo (bakterya, fungi, atbp.), At din inactivate ang kanilang digestive enzymes, upang hindi na sila makapagdulot ng pagkabulok ng mga produktong pagkain.

Pinagmulan : N.A. Lemeza L.V. Lisov "Isang manwal sa biology para sa mga pumapasok sa unibersidad"

Ngayon ang turn ay dumating sa isa sa mga pinakamahalagang isyu sa kapaligiran ng bodybuilding - mga protina. Ito ay isang pangunahing paksa dahil ang mga protina ay ang pangunahing materyal na gusali para sa mga kalamnan, at dahil dito (protina) na ang mga resulta ng patuloy na ehersisyo ay nakikita (o, bilang kahalili, hindi nakikita). Ang paksa ay hindi napakadali, ngunit kung naiintindihan mo ito nang lubusan, hindi mo maaalis ang iyong sarili sa mga nililok na kalamnan.

Hindi lahat ng mga taong itinuturing ang kanilang sarili na mga bodybuilder o pumunta lamang sa gym ay bihasa sa paksa ng mga protina. Karaniwan ang kaalaman ay nagtatapos sa isang lugar sa hangganan ng "mga protina ay mabuti at dapat mong kainin ang mga ito." Ngayon kailangan nating maunawaan nang malalim at lubusan ang mga isyu tulad ng:

Istraktura at pag-andar ng mga protina;

Mga mekanismo ng synthesis ng protina;

Kung paano bumuo ng mga kalamnan ang mga protina at iba pa.

Sa pangkalahatan, tingnan natin ang bawat maliit na detalye sa nutrisyon ng mga bodybuilder at bigyang pansin ang mga ito.

Mga protina: nagsisimula sa teorya

Tulad ng ilang beses na nabanggit sa mga nakaraang materyales, ang pagkain ay pumapasok sa katawan ng tao sa anyo ng mga sustansya: mga protina, taba, carbohydrates, bitamina, mineral. Ngunit hindi kailanman nabanggit ang impormasyon tungkol sa kung gaano karaming mga sangkap ang kailangang ubusin upang makamit ang ilang mga layunin. Ngayon ay pag-uusapan din natin ito.

Kung pinag-uusapan natin ang kahulugan ng protina, kung gayon ang pinakasimpleng at pinaka-naiintindihan na pahayag ay ang pahayag ni Engels na ang pagkakaroon ng mga katawan ng protina ay buhay. Dito agad itong nagiging malinaw: walang protina - walang buhay. Kung isasaalang-alang natin ang kahulugan na ito sa mga tuntunin ng bodybuilding, kung walang protina ay walang mga sculpted na kalamnan. Ngayon ay oras na upang sumisid ng kaunti sa agham.

Ang protina (protina) ay isang high-molecular organic substance na binubuo ng alpha acids. Ang mga maliliit na particle na ito ay konektado sa isang solong chain sa pamamagitan ng mga peptide bond. Ang protina ay naglalaman ng 20 uri ng mga amino acid (9 sa kanila ay mahalaga, iyon ay, hindi sila synthesize sa katawan, at ang natitirang 11 ay maaaring palitan).

Ang mga hindi mapapalitan ay kinabibilangan ng:

• Leucine;
• Valin;
• Isoleucine;
• Licin;
• Tryptophan;
• Histidine;
• Threonine;
• methionine;
• Phenylalanine.

Ang mga bagay na maaaring palitan ay kinabibilangan ng:

• Alanin;
• Serin;
• Cystine;
• Argenine;
• Tyrosine;
• Proline;
• Glycine;
• Asparagine;
• Glutamine;
• Aspartic at glutamic acids.

Bilang karagdagan sa mga amino acid na ito na kasama sa komposisyon, may iba pa na hindi kasama sa komposisyon, ngunit may mahalagang papel. Halimbawa, ang gamma-aminobutyric acid ay kasangkot sa paghahatid ng mga nerve impulses sa nervous system. Ang dioxyphenylalanine ay may parehong function. Kung wala ang mga sangkap na ito, ang pag-eehersisyo ay magiging isang bagay na hindi maintindihan, at ang mga paggalaw ay magiging katulad ng mga random na jerks ng isang amoeba.

Ang pinakamahalagang amino acid para sa katawan (kung isasaalang-alang natin ito sa mga tuntunin ng metabolismo) ay:

Isoleucine;

Ang mga amino acid na ito ay kilala rin bilang BCAA.

Ang bawat isa sa tatlong amino acid ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa mga proseso na nauugnay sa mga bahagi ng enerhiya ng paggana ng kalamnan. At para maganap ang mga prosesong ito nang tama at mahusay hangga't maaari, ang bawat isa sa kanila (amino acids) ay dapat na bahagi ng pang-araw-araw na diyeta (kasama ang natural na pagkain o bilang mga pandagdag). Upang makakuha ng partikular na data sa kung gaano karaming kailangan mong ubusin ang mahahalagang amino acid, tingnan ang talahanayan:

Ang lahat ng mga protina ay naglalaman ng mga elemento tulad ng:

• Karbon;
• hydrogen;
• asupre;
• Oxygen;
• Nitrogen;
• Posporus.

Dahil dito, napakahalaga na huwag kalimutan ang tungkol sa isang konsepto bilang balanse ng nitrogen. Ang katawan ng tao ay maaaring tawaging isang uri ng nitrogen processing station. At lahat dahil ang nitrogen ay hindi lamang pumapasok sa katawan kasama ng pagkain, ngunit inilabas din mula dito (sa panahon ng pagkasira ng mga protina).

Ang pagkakaiba sa pagitan ng dami ng nitrogen na natupok at inilabas ay ang balanse ng nitrogen. Maaari itong maging positibo (kapag mas marami ang natupok kaysa sa excreted) o negatibo (vice versa). At kung nais mong makakuha ng mass ng kalamnan at bumuo ng magagandang, sculpted na mga kalamnan, ito ay posible lamang sa ilalim ng mga kondisyon ng isang positibong balanse ng nitrogen.

Mahalaga:

Depende sa kung gaano sinanay ang atleta, maaaring kailanganin ang iba't ibang dami ng nitrogen upang mapanatili ang kinakailangang antas ng balanse ng nitrogen (bawat 1 kg ng timbang ng katawan). Ang average na mga numero ay:

• Isang atleta na may umiiral na karanasan (mga 2-3 taon) - 2g bawat 1kg ng timbang ng katawan;
• Baguhan na atleta (hanggang 1 taon) - 2 o 3 g bawat 1 kg ng timbang ng katawan.

Ngunit ang protina ay hindi lamang isang elemento ng istruktura. Ito rin ay may kakayahang magsagawa ng maraming iba pang mahahalagang pag-andar, na tatalakayin nang mas detalyado sa ibaba.

Tungkol sa mga pag-andar ng mga protina

Ang mga protina ay may kakayahang gumanap hindi lamang sa pag-andar ng paglago (na kung saan ay kawili-wili sa mga bodybuilder), kundi pati na rin ang marami pang iba, pantay na mahalaga:

Ang katawan ng tao ay isang matalinong sistema na alam mismo kung paano at kung ano ang dapat gumana. Kaya, halimbawa, alam ng katawan na ang protina ay maaaring kumilos bilang isang mapagkukunan ng enerhiya para sa trabaho (mga pwersang reserba), ngunit hindi angkop na gugulin ang mga reserbang ito, kaya mas mahusay na masira ang mga karbohidrat. Gayunpaman, kapag ang katawan ay naglalaman ng isang maliit na halaga ng carbohydrates, ang katawan ay walang pagpipilian kundi upang masira ang protina. Kaya napakahalagang tandaan na magkaroon ng sapat na carbohydrates sa iyong diyeta.

Ang bawat indibidwal na uri ng protina ay may iba't ibang epekto sa katawan at nagtataguyod ng paglaki ng kalamnan sa iba't ibang paraan. Ito ay dahil sa iba't ibang komposisyon ng kemikal at mga tampok na istruktura ng mga molekula. Ito ay humahantong lamang sa katotohanan na ang atleta ay kailangang matandaan ang mga mapagkukunan ng mataas na kalidad na mga protina, na magsisilbing mga materyales sa pagtatayo para sa mga kalamnan. Narito ang pinakamahalagang papel ay ibinibigay sa isang halaga bilang ang biological na halaga ng mga protina (ang halaga na idineposito sa katawan pagkatapos kumain ng 100 gramo ng mga protina). Ang isa pang mahalagang nuance ay kung ang biological na halaga ay katumbas ng isa, kung gayon ang protina na ito ay naglalaman ng buong kinakailangang hanay ng mga mahahalagang amino acid.

Mahalaga: Isaalang-alang natin ang kahalagahan ng biological na halaga gamit ang isang halimbawa: sa isang manok o quail egg ang koepisyent ay 1, at sa trigo ito ay eksaktong kalahati (0.54). Kaya lumalabas na kahit na ang mga produkto ay naglalaman ng parehong halaga ng mga kinakailangang protina sa bawat 100g ng produkto, mas marami sa kanila ang masisipsip mula sa mga itlog kaysa sa trigo.

Sa sandaling ang isang tao ay kumonsumo ng mga protina sa loob (na may pagkain o bilang mga additives ng pagkain), nagsisimula silang masira sa gastrointestinal tract (salamat sa mga enzyme) sa mas simpleng mga produkto (amino acids), at pagkatapos ay sa:

• Tubig;
• Carbon dioxide;
• Ammonia.

Pagkatapos nito, ang mga sangkap ay nasisipsip sa dugo sa pamamagitan ng mga dingding ng bituka, at pagkatapos ay dinadala sa lahat ng mga organo at tisyu.

Iba't ibang mga protina

Ang pinakamahusay na pagkain ng protina ay itinuturing na pinagmulan ng hayop, dahil naglalaman ito ng mas maraming nutrients at amino acids, ngunit hindi dapat pabayaan ang mga protina ng halaman. Sa isip, ang ratio ay dapat magmukhang ganito:

• 70-80% ng pagkain ay pinagmulan ng hayop;
• 20-30% ng pagkain ay galing sa halaman.

Kung isasaalang-alang natin ang mga protina ayon sa kanilang antas ng pagkatunaw, maaari silang nahahati sa dalawang malalaking kategorya:

Mabilis. Ang mga molekula ay nahahati sa kanilang pinakasimpleng bahagi nang napakabilis:

• Isda;
• dibdib ng manok;
• Itlog;
• Seafood.

Mabagal. Ang molekula ay nasira sa pinakasimpleng bahagi nito nang napakabagal:

• cottage cheese.

Kung titingnan natin ang protina sa pamamagitan ng lens ng bodybuilding, nangangahulugan ito ng mataas na puro protina (protina). Ang pinakakaraniwang mga protina ay itinuturing na (depende sa kung paano sila nakukuha mula sa mga pagkain):

• Mula sa whey - ay ang pinakamabilis na hinihigop, nakuha mula sa patis ng gatas at may pinakamataas na biological na halaga;
• Mula sa mga itlog - hinihigop sa loob ng 4-6 na oras at nailalarawan sa pamamagitan ng isang mataas na biological na halaga;
• Mula sa soybeans - isang mataas na antas ng biological na halaga at mabilis na pagsipsip;
• Casein - mas matagal matunaw kaysa sa iba.

Kailangang tandaan ng mga vegetarian na atleta ang isang bagay: ang protina ng gulay (mula sa toyo at mushroom) ay hindi kumpleto (lalo na sa mga tuntunin ng komposisyon ng amino acid).

Samakatuwid, huwag kalimutang isaalang-alang ang lahat ng mahalagang impormasyong ito kapag lumilikha ng iyong diyeta. Ito ay lalong mahalaga na isaalang-alang ang mahahalagang amino acid at mapanatili ang kanilang balanse kapag kumakain. Susunod, pag-usapan natin ang istraktura ng mga protina

Ang ilang impormasyon tungkol sa istraktura ng mga protina

Tulad ng alam mo na, ang mga protina ay kumplikadong mga high-molecular na organikong sangkap na mayroong 4 na antas na istrukturang organisasyon:

• Pangunahin;
• Pangalawa;
• Tertiary;
• Quaternary.

Hindi naman kinakailangan para sa isang atleta na suriin ang mga detalye kung paano nakaayos ang mga elemento at koneksyon sa mga istruktura ng protina, ngunit ngayon ay kailangan nating harapin ang praktikal na bahagi ng isyung ito.

Ang ilang mga protina ay hinihigop sa loob ng maikling panahon, habang ang iba ay nangangailangan ng higit pa. At ito ay nakasalalay, una sa lahat, sa istraktura ng mga protina. Halimbawa, ang mga protina sa mga itlog at gatas ay nasisipsip nang napakabilis dahil sa ang katunayan na ang mga ito ay nasa anyo ng mga indibidwal na molekula na nakakulot sa mga bola. Sa proseso ng pagkain, ang ilan sa mga koneksyon na ito ay nawala, at nagiging mas madali para sa katawan na ma-assimilate ang binagong (pinasimple) na istraktura ng protina.

Siyempre, bilang resulta ng paggamot sa init, medyo bumababa ang nutritional value ng mga pagkain, ngunit hindi ito dahilan para kumain ng hilaw na pagkain (huwag pakuluan ang mga itlog o pakuluan ang gatas).

Mahalaga: kung gusto mong kumain ng mga hilaw na itlog, pagkatapos ay sa halip na mga itlog ng manok maaari kang kumain ng mga itlog ng pugo (ang mga pugo ay hindi madaling kapitan ng salmonellosis, dahil ang temperatura ng kanilang katawan ay higit sa 42 degrees).

Pagdating sa karne, ang kanilang mga hibla ay hindi orihinal na inilaan upang kainin. Ang kanilang pangunahing gawain ay upang makabuo ng lakas. Ito ay dahil dito na ang mga hibla ng karne ay matigas, cross-linked at mahirap digest. Ang pagluluto ng karne ay ginagawang mas madali ang prosesong ito at tinutulungan ang gastrointestinal tract na masira ang mga cross-link sa mga hibla. Ngunit kahit na sa ilalim ng gayong mga kondisyon, aabutin ng 3 hanggang 6 na oras upang matunaw ang karne. Bilang bonus para sa naturang "torture," ang creatine ay isang natural na pinagmumulan ng mas mataas na pagganap at lakas.

Karamihan sa mga protina ng halaman ay matatagpuan sa mga munggo at iba't ibang buto. Ang mga bono ng protina sa kanila ay "nakatago" nang mahigpit, kaya upang mailabas ang mga ito para gumana ang katawan, nangangailangan ng maraming oras at pagsisikap. Ang protina ng kabute ay mahirap kasing tunawin. Ang ginintuang ibig sabihin sa mundo ng mga protina ng halaman ay toyo, na madaling natutunaw at may sapat na biological na halaga. Ngunit hindi ito nangangahulugan na ang soy lamang ay magiging sapat;

At ngayon na ang oras upang masusing tingnan ang mga pagkaing may pinakamataas na nilalaman ng protina, dahil makakatulong ang mga ito sa pagbuo ng mga sculpted na kalamnan:

Matapos maingat na pag-aralan ang talahanayan, maaari mong agad na lumikha ng iyong perpektong diyeta para sa buong araw. Ang pangunahing bagay dito ay huwag kalimutan ang tungkol sa mga pangunahing prinsipyo ng nakapangangatwiran na nutrisyon, pati na rin ang kinakailangang halaga ng protina na natupok sa araw. Upang palakasin ang materyal, narito ang isang halimbawa:

Napakahalaga na huwag kalimutan na kailangan mong ubusin ang iba't ibang mga pagkaing protina. Hindi na kailangang pahirapan ang iyong sarili at kumain ng isang dibdib ng manok o cottage cheese sa buong linggo. Ito ay mas epektibo sa mga alternatibong pagkain at pagkatapos ay ang mga nililok na kalamnan ay nasa paligid lamang.

At may isa pang tanong na kailangang harapin.

Paano suriin ang kalidad ng protina: pamantayan

Nabanggit na ng materyal ang terminong "biological value". Kung isasaalang-alang natin ang mga halaga nito mula sa isang kemikal na pananaw, kung gayon ito ang magiging halaga ng nitrogen na nananatili sa katawan (mula sa kabuuang halaga na natupok). Ang mga sukat na ito ay batay sa katotohanan na mas mataas ang nilalaman ng mahahalagang mahahalagang amino acid, mas mataas ang mga rate ng pagpapanatili ng nitrogen.

Ngunit hindi lamang ito ang tagapagpahiwatig. Bukod dito, may iba pa:

Profile ng amino acid (puno). Ang lahat ng mga protina sa katawan ay dapat na balanse sa komposisyon, iyon ay, ang mga protina sa pagkain na may mahahalagang amino acid ay dapat na ganap na tumutugma sa mga protina na matatagpuan sa katawan ng tao. Sa ilalim lamang ng gayong mga kundisyon, ang synthesis ng sarili nitong mga compound ng protina ay hindi maaabala at mai-redirect hindi patungo sa paglago, ngunit patungo sa pagkabulok.

Pagkakaroon ng mga amino acid sa mga protina. Ang mga pagkaing naglalaman ng malaking halaga ng mga tina at preservative ay may mas kaunting mga amino acid na magagamit. Ang malakas na paggamot sa init ay nagdudulot din ng parehong epekto.

Kakayahang mag-assimilate. Ang indicator na ito ay sumasalamin sa kung gaano katagal ang mga protina na mahati sa kanilang pinakasimpleng mga bahagi at pagkatapos ay masipsip sa dugo.

Pag-recycle ng protina (malinis). Ang tagapagpahiwatig na ito ay nagbibigay ng impormasyon sa kung gaano karaming nitrogen ang pinananatili, pati na rin ang kabuuang halaga ng protina na natutunaw.

Kahusayan ng mga protina. Isang espesyal na tagapagpahiwatig na nagpapakita ng pagiging epektibo ng isang partikular na protina sa paglaki ng kalamnan.

Antas ng pagsipsip ng protina batay sa komposisyon ng amino acid. Dito mahalagang isaalang-alang ang parehong kahalagahan at halaga ng kemikal, gayundin ang biyolohikal. Kapag ang koepisyent ay katumbas ng isa, nangangahulugan ito na ang produkto ay mahusay na balanse at isang mahusay na mapagkukunan ng protina. Ngayon na ang oras upang tingnan ang mga numero para sa bawat produkto sa diyeta ng isang atleta (tingnan ang figure):

At ngayon oras na para mag-stock.

Ang pinakamahalagang bagay na dapat tandaan

Magiging mali na hindi ibuod ang lahat ng nasa itaas at hindi i-highlight ang pinakamahalagang bagay na dapat tandaan para sa mga nagsisikap na matutunan kung paano i-navigate ang mahirap na isyu ng paglikha ng isang pinakamainam na diyeta para sa paglago ng mga sculpted na kalamnan. Kaya't kung nais mong maayos na isama ang protina sa iyong diyeta, pagkatapos ay huwag kalimutan ang tungkol sa mga tampok at nuances tulad ng:

• Mahalaga na ang diyeta ay pinangungunahan ng mga protina ng hayop kaysa sa pinagmulan ng halaman (sa ratio na 80% hanggang 20%);
• Pinakamainam na pagsamahin ang mga protina ng hayop at halaman sa iyong diyeta;
• Laging tandaan ang kinakailangang paggamit ng protina ayon sa timbang ng katawan (2-3g bawat 1 kg ng timbang ng katawan);
• Maging maingat sa kalidad ng protina na iyong kinakain (ibig sabihin, panoorin kung saan mo ito nakukuha);
• Huwag pansinin ang mga amino acid na hindi kayang gawin ng katawan mismo;
• Subukang huwag ubusin ang iyong diyeta at iwasan ang mga bias sa ilang mga nutrients;
• Upang matiyak na ang mga protina ay pinakamahusay na nasisipsip, uminom ng mga bitamina at buong complex.

nagustuhan mo ba? - Sabihin sa iyong mga kaibigan!

Ang mga protina ay kumplikadong mga organikong compound na binubuo ng mga amino acid. Ipinakita ng pagsusuri ng kemikal na ang mga protina ay binubuo ng mga sumusunod na elemento:

Carbon 50-55%

Hydrogen 6-7%

Oxygen 21-23%

Nitrogen 15-17%

Sulfur 0.3-2.5%.

Ang posporus, yodo, bakal, tanso at iba pang macro- at microsubstances ay natagpuan din sa komposisyon ng mga indibidwal na protina.

Ang nilalaman ng mga pangunahing elemento ng kemikal ay maaaring mag-iba sa mga indibidwal na protina, maliban sa nitrogen, ang average na halaga nito ay nailalarawan sa pamamagitan ng pinakamalaking katatagan at 16%. Kaugnay nito, mayroong isang paraan para sa pagtukoy ng dami ng protina batay sa nitrogen na nakapaloob dito. Alam na ang 6.25 gramo ng protina ay naglalaman ng 1 gramo ng nitrogen, maaari mong mahanap ang halaga ng protina sa pamamagitan ng pag-multiply ng nahanap na halaga ng nitrogen sa isang kadahilanan na 6.25.

2. 4. Amino acids.

Mga amino acid - carboxylic acid na ang alpha carbon hydrogen atom ay pinapalitan ng isang amino group. Ang mga protina ay binubuo ng mga amino acid. Sa kasalukuyan, higit sa 200 iba't ibang mga amino acid ang kilala. Mayroong humigit-kumulang 60 sa kanila sa katawan ng tao, at ang mga protina ay naglalaman lamang ng 20 amino acid, na tinatawag na natural o proteinogenic. 19 sa mga ito ay alpha amino acids, ibig sabihin na ang isang amino group ay nakakabit sa alpha carbon atom ng carboxylic acid. Ang pangkalahatang formula ng mga amino acid na ito ay ang mga sumusunod.

Tanging ang amino acid proline ay hindi tumutugma sa formula na ito;

Ang mga kemikal na pangalan ng mga amino acid ay pinaikli para sa kaiklian, halimbawa, glutamic acid GLU, serine SEP, atbp. Kamakailan lamang, isang letrang simbolo lamang ang ginamit upang isulat ang pangunahing istruktura ng mga protina.

Ang lahat ng mga amino acid ay may mga karaniwang grupo: -CH2, -NH2, -COOH, nagbibigay sila ng mga pangkalahatang katangian ng kemikal sa mga protina, at mga radikal, ang kemikal na katangian nito ay magkakaiba. Tinutukoy nila ang mga katangian ng istruktura at pagganap ng mga amino acid.

Ang pag-uuri ng mga amino acid ay batay sa kanilang physicochemical properties.

Ayon sa istraktura ng mga radikal:

Paikot - homocyclic FEN, TIR, heterocyclic TRI, GIS.

Acyclic - monoaminomonocarboxylic GLY, ALA, SER, CIS, TRE, MET, VAL, LEI, ILEY, NLEY, monoaminodicarbonic ASP, GLU, diaminomonocarbonic LIZ, ARG.

Sa pamamagitan ng pagbuo sa katawan:

Maaaring palitan - maaaring ma-synthesize sa katawan mula sa mga sangkap ng protina at hindi protina.

Essential - hindi ma-synthesize sa katawan, samakatuwid dapat lang silang ibigay sa pagkain - lahat ng cyclic amino acids, TRE, VAL, LEI, IL.

Biological na kahalagahan ng mga amino acid:

Ang mga ito ay bahagi ng mga protina ng katawan ng tao.

Ang mga ito ay bahagi ng mga peptide ng katawan ng tao.

Maraming mababang molekular na timbang na biologically active substance ang nabuo sa katawan mula sa mga amino acid: GABA, biogenic amines, atbp.

Ang ilang mga hormone sa katawan ay mga derivatives ng amino acids (thyroid hormones, adrenaline).

Mga precursor ng nitrogenous base na bumubuo sa mga nucleic acid.

Precursors ng porphyrins na ginagamit para sa heme biosynthesis para sa hemoglobin at myoglobin.

Mga precursor ng mga nitrogenous base na bumubuo sa mga kumplikadong lipid (choline, ethanolamine).

Makilahok sa biosynthesis ng mga mediator sa nervous system (acetylcholine, dopamine, serotonin, norepinephrine, atbp.).

Mga katangian ng mga amino acid:

Mahusay na natutunaw sa tubig.

Sa isang may tubig na solusyon sila ay umiiral bilang isang equilibrium mixture ng isang bipolar ion, cationic at anionic na mga anyo ng molekula.

Ang ekwilibriyo ay nakasalalay sa pH ng kapaligiran.

NH3-CH-COOH NH3-CH-COO NH2-CH-COO

R + OH R R + H

Cationic form Bipolar ion Anionic form

Alkaline na kapaligiran pH Acidic na kapaligiran

May kakayahang gumalaw sa isang electric field, na ginagamit upang paghiwalayin ang mga amino acid gamit ang electrophoresis.

Nagpapakita sila ng mga katangian ng amphoteric.

Mga ardilya- mataas na molekular na timbang na mga organikong compound na binubuo ng α-amino acid residues.

SA komposisyon ng protina kabilang ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang ilang mga protina ay bumubuo ng mga kumplikado sa iba pang mga molekula na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.

Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: albumin ng itlog - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000 Para sa paghahambing: ang bigat ng molekular ng alkohol ay 46, acetic acid - 60, benzene - 78.

Amino acid komposisyon ng mga protina

Mga ardilya- non-periodic polymers, ang mga monomer ay α-amino acids. Karaniwan, 20 uri ng mga α-amino acid ang tinatawag na mga monomer ng protina, bagaman higit sa 170 sa mga ito ay matatagpuan sa mga selula at tisyu.

Depende sa kung ang mga amino acid ay maaaring synthesize sa katawan ng mga tao at iba pang mga hayop, sila ay nakikilala: hindi kinakailangang mga amino acid- maaaring synthesize; mahahalagang amino acid- hindi ma-synthesize. Ang mga mahahalagang amino acid ay dapat ibigay sa katawan sa pamamagitan ng pagkain. Ang mga halaman ay synthesize ang lahat ng uri ng amino acids.

Depende sa komposisyon ng amino acid, ang mga protina ay: kumpleto- naglalaman ng buong hanay ng mga amino acid; may sira- walang mga amino acid sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, ang mga ito ay tinatawag simple lang. Kung ang mga protina ay naglalaman, bilang karagdagan sa mga amino acid, isang non-amino acid component (prosthetic group), sila ay tinatawag na kumplikado. Ang prosthetic group ay maaaring kinakatawan ng mga metal (metalloproteins), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), nucleic acids (nucleoproteins).

Lahat naglalaman ng mga amino acid: 1) carboxyl group (-COOH), 2) amino group (-NH 2), 3) radical o R-group (ang natitirang bahagi ng molekula). Ang istraktura ng radical ay iba para sa iba't ibang uri ng amino acids. Depende sa bilang ng mga amino group at carboxyl group na kasama sa komposisyon ng mga amino acid, sila ay nakikilala: mga neutral na amino acid pagkakaroon ng isang carboxyl group at isang amino group; mga pangunahing amino acid pagkakaroon ng higit sa isang amino group; acidic amino acids pagkakaroon ng higit sa isang pangkat ng carboxyl.

Ang mga amino acid ay amphoteric compound, dahil sa solusyon maaari silang kumilos bilang parehong mga acid at base. Sa may tubig na mga solusyon, ang mga amino acid ay umiiral sa iba't ibang mga ionic na anyo.

Peptide bond

Mga peptide- mga organikong sangkap na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng mga peptide bond.

Ang pagbuo ng mga peptide ay nangyayari bilang isang resulta ng reaksyon ng condensation ng mga amino acid. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay nakikipag-ugnayan sa carboxyl group ng isa pa, isang covalent nitrogen-carbon bond ang nangyayari sa pagitan nila, na tinatawag na peptide. Depende sa bilang ng mga residue ng amino acid na kasama sa peptide, mayroong dipeptides, tripeptides, tetrapeptides atbp. Ang pagbuo ng isang peptide bond ay maaaring ulitin ng maraming beses. Ito ay humahantong sa pagbuo polypeptides. Sa isang dulo ng peptide mayroong isang libreng amino group (tinatawag na N-terminus), at sa kabilang dulo ay mayroong isang libreng carboxyl group (tinatawag na C-terminus).

Spatial na organisasyon ng mga molekula ng protina

Ang pagganap ng ilang partikular na pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa spatial na pagsasaayos ng kanilang mga molekula bilang karagdagan, ito ay energetically hindi kanais-nais para sa cell na panatilihin ang mga protina sa isang unfolded form, sa anyo ng isang chain, samakatuwid polypeptide chain sumasailalim sa natitiklop, pagkuha ng isang; ilang three-dimensional na istraktura, o conformation. Mayroong 4 na antas spatial na organisasyon ng mga protina.

Pangunahing istraktura ng protina- ang pagkakasunud-sunod ng pag-aayos ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain na bumubuo sa molekula ng protina. Ang bono sa pagitan ng mga amino acid ay isang peptide bond.

Kung ang isang molekula ng protina ay binubuo lamang ng 10 residue ng amino acid, kung gayon ang bilang ng mga posibleng variant ng mga molekula ng protina na ayon sa teorya ay naiiba sa pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga amino acid ay 10 20. Ang pagkakaroon ng 20 amino acids, maaari kang gumawa ng higit pang iba't ibang mga kumbinasyon mula sa kanila. Humigit-kumulang sampung libong iba't ibang mga protina ang natagpuan sa katawan ng tao, na naiiba sa bawat isa at mula sa mga protina ng iba pang mga organismo.

Ito ang pangunahing istraktura ng molekula ng protina na tumutukoy sa mga katangian ng mga molekula ng protina at ang spatial na pagsasaayos nito. Ang pagpapalit lamang ng isang amino acid sa isa pa sa isang polypeptide chain ay humahantong sa pagbabago sa mga katangian at pag-andar ng protina. Halimbawa, ang pagpapalit ng ikaanim na glutamine amino acid sa β-subunit ng hemoglobin na may valine ay humahantong sa katotohanan na ang molekula ng hemoglobin sa kabuuan ay hindi maaaring gumanap ng pangunahing pag-andar nito - transportasyon ng oxygen; Sa ganitong mga kaso, ang tao ay nagkakaroon ng sakit na tinatawag na sickle cell anemia.

Pangalawang istraktura- nag-utos ng pagtitiklop ng polypeptide chain sa isang spiral (mukhang isang pinahabang spring). Ang mga pagliko ng helix ay pinalalakas ng mga bono ng hydrogen na lumabas sa pagitan ng mga pangkat ng carboxyl at mga grupo ng amino. Halos lahat ng mga grupo ng CO at NH ay nakikibahagi sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen. Ang mga ito ay mas mahina kaysa sa mga peptide, ngunit, paulit-ulit na maraming beses, nagbibigay ng katatagan at katigasan sa pagsasaayos na ito. Sa antas ng pangalawang istraktura, may mga protina: fibroin (sutla, spider web), keratin (buhok, kuko), collagen (tendons).

Tertiary na istraktura- pag-iimpake ng mga polypeptide chain sa mga globules, na nagreresulta mula sa pagbuo ng mga kemikal na bono (hydrogen, ionic, disulfide) at ang pagtatatag ng hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga radical ng residues ng amino acid. Ang pangunahing papel sa pagbuo ng tertiary na istraktura ay nilalaro ng hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga hydrophobic radical ay may posibilidad na magtago mula sa tubig, na nagpapangkat sa loob ng globule, habang ang mga hydrophilic radical, bilang resulta ng hydration (pakikipag-ugnayan sa mga water dipoles), ay may posibilidad na lumitaw sa ibabaw ng molekula. Sa ilang mga protina, ang tertiary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng disulfide covalent bond na nabuo sa pagitan ng sulfur atoms ng dalawang cysteine ​​​​residues. Sa antas ng tersiyaryong istraktura mayroong mga enzyme, antibodies, at ilang mga hormone.

Quaternary na istraktura katangian ng mga kumplikadong protina na ang mga molekula ay nabuo ng dalawa o higit pang mga globule. Ang mga subunit ay hawak sa molekula sa pamamagitan ng ionic, hydrophobic, at electrostatic na mga pakikipag-ugnayan. Minsan, sa panahon ng pagbuo ng isang quaternary na istraktura, ang disulfide bond ay nangyayari sa pagitan ng mga subunit. Ang pinaka-pinag-aralan na protina na may istrukturang quaternary ay hemoglobin. Ito ay nabuo ng dalawang α-subunits (141 amino acid residues) at dalawang β-subunits (146 amino acid residues). Kaugnay ng bawat subunit ay isang molekula ng heme na naglalaman ng bakal.

Kung sa ilang kadahilanan ang spatial conformation ng mga protina ay lumihis mula sa normal, ang protina ay hindi maaaring gumanap ng mga function nito. Halimbawa, ang sanhi ng "mad cow disease" (spongiform encephalopathy) ay ang abnormal na conformation ng prion, ang mga protina sa ibabaw ng nerve cells.

Mga katangian ng mga protina

Tinutukoy ito ng komposisyon at istraktura ng amino acid ng molekula ng protina ari-arian. Pinagsasama ng mga protina ang mga pangunahing at acidic na katangian, na tinutukoy ng mga radikal na amino acid: mas maraming acidic na amino acid sa isang protina, mas malinaw ang mga acidic na katangian nito. Natutukoy ang kakayahang mag-abuloy at magdagdag ng H + buffering properties ng mga protina; Ang isa sa pinakamakapangyarihang buffer ay hemoglobin sa mga pulang selula ng dugo, na nagpapanatili ng pH ng dugo sa isang pare-parehong antas. May mga natutunaw na protina (fibrinogen), at may mga hindi matutunaw na protina na gumaganap ng mga mekanikal na function (fibroin, keratin, collagen). May mga protina na chemically active (enzymes), may mga chemically inactive na protina na lumalaban sa iba't ibang kondisyon sa kapaligiran at mga sobrang hindi matatag.

Panlabas na mga kadahilanan (init, ultraviolet radiation, mabibigat na metal at mga asin nito, mga pagbabago sa pH, radiation, dehydration)

maaaring maging sanhi ng pagkagambala sa istrukturang organisasyon ng molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng three-dimensional conformation na likas sa isang ibinigay na molekula ng protina ay tinatawag denaturation. Ang sanhi ng denaturation ay ang pagkasira ng mga bono na nagpapatatag ng isang tiyak na istraktura ng protina. Sa una, ang pinakamahina na mga ugnayan ay naputol, at habang ang mga kondisyon ay nagiging mas mahigpit, kahit na ang mas malakas ay nasira. Samakatuwid, una ang quaternary, pagkatapos ay ang tertiary at pangalawang istruktura ay nawala. Ang isang pagbabago sa spatial na pagsasaayos ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible para sa protina na maisagawa ang mga likas na biological function nito. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkasira ng pangunahing istraktura, maaaring ito ay nababaligtad, sa kasong ito, nangyayari ang self-recovery ng conformation na katangian ng protina. Halimbawa, ang mga protina ng receptor ng lamad ay sumasailalim sa naturang denaturation. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag renaturation. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial na pagsasaayos ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinatawag ang denaturation hindi maibabalik.

Mga pag-andar ng mga protina

Mga enzyme

Mga enzyme, o mga enzyme, ay isang espesyal na klase ng mga protina na biological catalysts. Salamat sa mga enzyme, ang mga reaksiyong biochemical ay nangyayari sa napakalaking bilis. Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay sampu-sampung libong beses (at kung minsan ay milyon-milyon) na mas mataas kaysa sa bilis ng mga reaksyon na nagaganap sa paglahok ng mga di-organikong katalista. Ang sangkap kung saan kumikilos ang enzyme ay tinatawag substrate.

Ang mga enzyme ay mga globular na protina, mga tampok na istruktura Ang mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang grupo: simple at kumplikado. Mga simpleng enzyme ay mga simpleng protina, i.e. binubuo lamang ng mga amino acid. Mga kumplikadong enzyme ay mga kumplikadong protina, i.e. Bilang karagdagan sa bahagi ng protina, naglalaman sila ng isang pangkat ng hindi protina na kalikasan - cofactor. Ang ilang mga enzyme ay gumagamit ng mga bitamina bilang mga cofactor. Ang molekula ng enzyme ay naglalaman ng isang espesyal na bahagi na tinatawag na aktibong sentro. Aktibong sentro- isang maliit na seksyon ng enzyme (mula tatlo hanggang labindalawang amino acid residues), kung saan ang pagbubuklod ng substrate o substrate ay nangyayari upang bumuo ng isang enzyme-substrate complex. Sa pagkumpleto ng reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay nasira sa enzyme at ang (mga) produkto ng reaksyon. Ang ilang mga enzyme ay may (maliban sa aktibo) mga allosteric center- mga lugar kung saan nakakabit ang mga enzyme speed regulators ( allosteric enzymes).

Ang mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay nailalarawan sa pamamagitan ng: 1) mataas na kahusayan, 2) mahigpit na pagpili at direksyon ng pagkilos, 3) pagtitiyak ng substrate, 4) maayos at tumpak na regulasyon. Ang substrate at pagtitiyak ng reaksyon ng mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay ipinaliwanag ng mga hypotheses ng E. Fischer (1890) at D. Koshland (1959).

E. Fischer (key-lock hypothesis) iminungkahi na ang mga spatial na pagsasaayos ng aktibong sentro ng enzyme at ang substrate ay dapat na eksaktong tumutugma sa bawat isa. Ang substrate ay inihambing sa "susi", ang enzyme sa "lock".

D. Koshland (hand-glove hypothesis) iminungkahi na ang spatial na sulat sa pagitan ng istraktura ng substrate at ang aktibong sentro ng enzyme ay nilikha lamang sa sandali ng kanilang pakikipag-ugnayan sa isa't isa. Ang hypothesis na ito ay tinatawag ding induced correspondence hypothesis.

Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay nakasalalay sa: 1) temperatura, 2) konsentrasyon ng enzyme, 3) konsentrasyon ng substrate, 4) pH. Dapat itong bigyang-diin na dahil ang mga enzyme ay mga protina, ang kanilang aktibidad ay pinakamataas sa ilalim ng physiologically normal na mga kondisyon.

Karamihan sa mga enzyme ay maaari lamang gumana sa mga temperatura sa pagitan ng 0 at 40°C. Sa loob ng mga limitasyong ito, ang rate ng reaksyon ay tumataas ng humigit-kumulang 2 beses sa bawat 10 °C na pagtaas ng temperatura. Sa temperaturang higit sa 40 °C, ang protina ay sumasailalim sa denaturation at bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa mga temperatura na malapit sa pagyeyelo, ang mga enzyme ay hindi aktibo.

Habang tumataas ang dami ng substrate, tumataas ang rate ng reaksyong enzymatic hanggang ang bilang ng mga molekula ng substrate ay katumbas ng bilang ng mga molekula ng enzyme. Sa karagdagang pagtaas sa dami ng substrate, ang bilis ay hindi tataas, dahil ang mga aktibong sentro ng enzyme ay puspos. Ang pagtaas sa konsentrasyon ng enzyme ay humahantong sa pagtaas ng aktibidad ng catalytic, dahil ang isang mas malaking bilang ng mga molekula ng substrate ay sumasailalim sa mga pagbabagong-anyo bawat yunit ng oras.

Para sa bawat enzyme, mayroong pinakamainam na halaga ng pH kung saan ito ay nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0). Sa mas mataas o mas mababang mga halaga ng pH, bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa biglaang pagbabago sa pH, ang enzyme ay nagdenature.

Ang bilis ng allosteric enzymes ay kinokontrol ng mga sangkap na nakakabit sa mga allosteric center. Kung ang mga sangkap na ito ay nagpapabilis ng isang reaksyon, sila ay tinatawag mga activator, kung bumagal sila - mga inhibitor.

Pag-uuri ng mga enzyme

Ayon sa uri ng mga pagbabagong kemikal na kanilang pinapagana, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase:

1. oxireductases(paglipat ng hydrogen, oxygen o electron atoms mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - dehydrogenase),
2. mga transferase(paglipat ng methyl, acyl, phosphate o amino group mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - transaminase),
3. hydrolases(mga reaksyon ng hydrolysis kung saan nabuo ang dalawang produkto mula sa substrate - amylase, lipase),
4. lyases(non-hydrolytic na karagdagan sa substrate o detachment ng isang pangkat ng mga atom mula dito, kung saan ang mga C-C, C-N, C-O, C-S bond ay maaaring masira - decarboxylase),
5. isomerases(intramolecular rearrangement - isomerase),
6. ligases(ang koneksyon ng dalawang molekula bilang resulta ng pagbuo ng mga C-C, C-N, C-O, C-S na mga bono - synthetase).

Ang mga klase ay nahahati naman sa mga subclass at subsubclass. Sa kasalukuyang internasyonal na pag-uuri, ang bawat enzyme ay may partikular na code, na binubuo ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok. Ang unang numero ay ang klase, ang pangalawa ay ang subclass, ang pangatlo ay ang subsubclass, ang ikaapat ay ang serial number ng enzyme sa subclass na ito, halimbawa, ang arginase code ay 3.5.3.1.

Pumunta sa lektura Blg. 2"Istruktura at pag-andar ng carbohydrates at lipids"

Pumunta sa lektura Blg. 4"Istruktura at mga function ng ATP nucleic acids"